Le proteine, o protidi, sono biomolecole quaternarie perché contengono C, H, O, e N; alcune contengono anche S e P o altri elementi.
Le proteine hanno numerosi funzioni:
- energetica, in quanto forniscono circa 4 kcal/g;
- strutturale, dando sostegno meccanico;
- di trasporto verso l'interno e l'esterno della cellula;
- di regolazione delle attività cellulari;
- di deposito di riserva, quale fonte di nutrimento per l'embrione e i semi;
- di difesa da corpi estranei e da agenti patogeni;
- di comunicazione, quando funzionano da messaggeri chimici;
- contrattile, poiché permettono il movimento;
- enzimatiche, come acceleratori di reazioni;
- recettoriali, cioè di ricezione e risposta agli stimoli.
Le proteine sono costituite da migliaia di monomeri che, diversamente dai glucidi, sono differenti tra loro. I monomeri sono gli amminoacidi (o aminoacidi).
Le proteine possono essere classificate secondo tre criteri in base alla:
- composizione:
- proteine semplici, se formate solo da amminoacidi;
- proteine coniugate, se contengono anche parti di natura diversa, i gruppi prostetici e i coenzimi;
- forma:
- globulare;
- fibrosa;
- funzione.
Amminoacidi
Gli amminoacidi naturali sono circa 20, ciascuno dei quali presenta una parte uguale per tutti e un gruppo che li differenzia. Sono classificati in base alle caratteristiche: acidi, basici, idrofili, idrofobi.
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Un amminoacido possiede un carbonio a (asimmetrico), tranne la glicina, al quale sono uniti quattro gruppi diversi: un gruppo carbossilico (-COOH), un gruppo amminico (-NH2) un atomo di idrogeno (H) e un residuo amminoacidico (R) diverso per ogni amminoacido.
Utilizzando la configurazione di Fischer, vediamo che ci sono due isomeri ottici con configurazione D e L. In natura gli amminoacidi hanno una configurazione di tipo L.
Alcuni amminoacidi non sono sintetizzati dagli animali ma solo dalle piante, perciò devono essere introdotti con la dieta. Gli amminoacidi essenziali sono: fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptofano e valina. Nei neonati sono essenziali anche l'arginina e l'istidina. Sono particolarmente abbondanti nei tessuti animali, le cosiddette proteine nobili. Mentre quelle vegetali sono dette incomplete perché sono povere di alcuni amminoacidi.
Gli amminoacidi assumono prevalentemente una struttura di ione bipolare (zwitterione), con il trasferimento di uno ione idrogeno dal gruppo carbossile a quello amminico.
Per questo, in caso di variazioni di pH nell'ambiente, un amminoacido può funzionare da tampone. Infatti, se aumentano gli ioni H+, questi si legano al gruppo amminico, e se aumentano gli ioni OH- il carbossile cede un idrogeno.
Peptidi
Gli amminoacidi sono uniti tra loro mediante condensazione tra l'ossidrile del gruppo carbossilico e l'idrogeno del gruppo amminico dell'amminoacido successivo, con liberazione di una molecola d'acqua. Questo legame è detto peptidico.
Il legame peptidico è rigido perché tra il doppio legame dell'ossigeno carbossilico e il legame dell'azoto si ha una delocalizzazione degli elettroni, perciò non si ha rotazione e gli atomi giacciono sullo stesso piano. La rotazione è invece permessa intorno al Ca.
La catena formata da un numero di unità fino a un centinaio, del peso inferiore a 5000 dalton, è chiamata peptide.
Struttura delle proteine
Una proteina è una lunga catena contenente da 100 a circa 1000 amminoacidi.
Nelle proteine possiamo individuare quattro livelli di struttura.
La struttura primaria è la sequenza degli amminoacidi e ci indica il numero, il tipo e l'ordine in cui essi sono disposti all'interno della catena.
La struttura secondaria è la conformazione spaziale che il filamento assume attraverso legami idrogeno tra il gruppo carbossilico e quello amminico.
Ci sono due tipi di ripiegamento: a-elica, foglietto-ß.
Nell'a-elica si ha un avvolgimento a spirale, generalmente destrorso, dovuto a legami idrogeno tra l'idrogeno del gruppo amminico e l'ossigeno del gruppo carbossilico all'interno della stessa catena.
Nell'elica i gruppi R non sono coinvolti e sporgono verso l'esterno rispetto all'asse della spirale.
Le più importanti sono le a-cheratine, ricche di cisteina, che formano i capelli, le unghie e lo strato più superficiale della pelle. La particolare struttura conferisce alla proteina resistenza ed elasticità e si allungano se sottoposte al calore umido.
Nel foglietto-ß i legami idrogeno si formano fra catene polipeptidiche diverse allineate parallelamente, con i gruppi -R che sporgono.
Tra le proteine più importanti abbiamo le ß-cheratine, prive di cisteina, che si trovano nelle penne, becco e artigli degli Uccelli, nelle unghie e corna dei Mammiferi, nelle squame dei Rettili e nella seta del baco e dei Ragni. Queste proteine sono più resistenti delle precedenti, ma non sono elastiche.
La tripla elica consta di catene elicoidali sinistrorse strettamente intrecciate a tre. Questa struttura è tipica del collagene, molto abbondante nei Vertebrati ed è uno dei materiali più resistenti degli animali.
Le proteine che hanno questi tipi di ripiegamenti presentano una forma allungata e sono dette proteine fibrose.
La struttura terziaria è l'ulteriore ripiegamento spaziale che assume il polipeptide quando si raggomitola per formare le proteine globulari. All'interno del filamento polipeptidico ci sono segmenti con una o entrambe le strutture secondarie e tratti privi di strutture regolari.
Il ripiegamento è consentito dall'interazione dei gruppi -R per mezzo di:
- ponti disolfuro tra gruppi -SH,
- forze di Van der Waals tra gruppi idrofobi che sono respinti dall'acqua e si orientano verso l'interno,
- legami idrogeno tra gruppi idrofili,
- legami ionici con gruppi acidi o basici.
In presenza di acqua, i gruppi -R idrofili si pongono all'esterno, mentre quelli idrofobi all'interno.
La struttura quaternaria è propria di alcune proteine ed è data dall'unione di due o più filamenti polipeptidici (subunità) uguali o diversi.
La funzionalità della proteina è strettamente legata alla sua conformazione. Una modifica di pH, di temperatura o con solventi organici provoca la denaturazione della proteina, cioè perde la sua forma spaziale e diventa inattiva.
